Union Nationale des Syndromes d’Ehlers-Danlos

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Le Collagène :    
 

Les fibres de collagène :

Ces fibres sont les plus communes, elles sont flexibles et résistent aux forces de tension dans les tissus le plus commun (90 %), se trouve dans le derme, les os, les tendons, les capsules. Mais aussi dans le cartilage,dans les membranes basales
Elles forment les charpentes des organes et des tissus
Le collagène est une famille de protéines, il existe 5 chaines de collagènes avec 19 types.
le plus souvent présente sous forme fibrillaire. Elle est présente dans la matrice extra- cellulaire des organismes.
Ces protéines ont pour fonction de conférer aux tissus une résistance mécanique à l'étirement.

Il s'agit de la protéine la plus abondante dans un organisme humain, représentant le quart de la masse protéique [précision nécessaire].
Il est secrété par les cellules des tissus conjonctifs et a un poids moléculaire de 300 kDa.

Contrairement à l’élastine présente aussi dans les tissus conjonctifs, le collagène est inextensible et résiste bien à la traction.
Il existe différents types de collagène selon l'organe considéré.
Il est notamment indispensable aux processus de cicatrisation.

Type I : constitue le pourcentage le plus important des fibres gingivales, pulpaires, dentine, os et le cément, les ligaments tendons.

Type II : cartilage (50 %)

Type III : papilles, membrane basale, autour des parois vasculaires, représente 43 % du volume pulpaire, et en quantité faible dans le cément, utérus, intestins.

Type IV : membrane basale, cellules endothéliales des parois Vasculaires et également dans les reins.

Type V : quantité faible dans la dentine, placenta, muscles lisses.

Chaines A.B.C : l’origine c’est les cellules endothéliales des capillaires, petits VX.


Une protéine structurale

Les biochimistes connaissent aujourd’hui plus de 100 000 protéines. Ces molécules interviennent dans de nombreux processus.
Certaines sont au cœur de l’immunologie.
D’autres ont une activité enzymatique indispensable au bon fonctionnement de la machinerie cellulaire. D’autres encore forment les récepteurs membranaires par lesquels les cellules interagissent avec le milieu environnant.
Quelques-unes, enfin, participent à la structuration des organismes.
C’est le cas du collagène, une protéine essentielle des tissus conjonctifs des animaux.

Une molécule très abondante
Les protéines se séparent en deux catégories.
Les protéines fonctionnelles interviennent dans des processus biochimiques (enzymologie, immunologie, récepteurs membranaires, etc.).
Les protéines structurales façonnent les organismes en contribuant à leur structure. Parmi celles-ci, le collagène est particulièrement représentatif.
Cette protéine fibreuse est de loin la plus abondante chez tous les Mammifères : elle représente un quart de leur protéines, soit environ 5% de leur masse.

Différents types de collagène
Le collagène est une protéine composée de trois chaînes alpha polypeptidiques associées.
Ces chaînes sont reliées par des liaisons hydrogènes entre l'hydroxylysine et l'hydroxyproline et des liaisons covalentes.
Une chaîne alpha est constituée de 1055 acides aminés.
Pouvant se combiner de différentes manières, on devrait en toute rigueur parler des collagènes, et non du collagène.
Chaque type de collagène possède une structure propre et se retrouve dans des organes particuliers. Par exemple, le collagène de type I intervient dans la formation de la peau, des tendons, des os et de la cornée, tandis que le type III se retrouve au niveau du système cardiovasculaire.
 
Une colle naturelle
Lorsque le collagène est partiellement hydrolysé, les trois brins de tropocollagène se dissocient. Ils forment ainsi la gélatine, un produit largement utilisé dans l’agroalimentaire.
La gélatine a aussi été utilisée dans l’industrie pharmaceutique, en cosmétique et en photographie.
Le collagène et la gélatine sont considérés comme des protéines de piètre qualité nutritionnelle car ils ne possèdent pas tous les acides aminés en proportions adéquates.

Le terme collagène signifie « producteur de colle » (le nom vient du mot grec kolla signifiant « colle »).
Les propriétés du collagène ont été utilisées par les Égyptiens 2 000 ans av. J.-C.. Les Amérindiens l’utilisaient au Ve siècle. La plus ancienne colle connue est faite à partir de collagène, et date de 6 000 ans av. J.-C. Au début du XXIe siècle, il est utilisé dans les produits de beautés ou comme additif dans certains aliments.

Le tropocollagène
Le tropocollagène est l'unité fondamentale du collagène, et correspond à une molécule asymétrique de 280nm de long et de 1,5nm de diamètre.
Il s'agit d'une glycoprotéine formée par l'enroulement de 3 hélices gauches α, porteuses de glucide (glucose, galactose), superenroulées en hélice droite.
Les acides aminés sont constitués pour un tiers de glycine, pour un quart de proline, d'hydroxylysine et de 4-hydroxyproline.


Il existe plusieurs types moléculaires de chaînes α.
Ces chaînes sont constituées par des séquences répétitives de trois acides aminés, dont le premier, la glycine est répété tout au long de la molécule.
Les glucides sont fixés sur l'hydroxylysine.
L'enroulement des 3 chaînes α, aboutit à la constitution de la molécule de tropocollagène, dont la cohésion est assurée par des liaisons hydrogènes entre la glycine et l'hydroxyproline.



Source:

http://fr.wikipedia.org/wiki/Collag%C3%A8ne#Sources_et_liens_externes

 www.lescoursdentaire.info/1843.html

Page mise à jour le 2 septembre 2017

 

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